Sự hình thành cầu disulfide trong protein
10/04/2025
Tổng quan về ELISA
05/05/2025
Các phương pháp chiết tách protein trong nghiên cứu proteomics và ứng dụng
Các tiến bộ trong công nghệ proteomics không thể khắc phục được các vấn đề trong chuẩn bị mẫu. Các bước như đồng nhất hóa mô, ly giải tế bào và làm sạch mẫu rất quan trọng. Dù có nhiều hướng dẫn và sản phẩm hỗ trợ, mỗi thí nghiệm cần điều chỉnh phù hợp. Mục tiêu của chuẩn bị mẫu là giảm độ phức tạp và loại bỏ tạp chất để có mẫu chất lượng cho phân tích.
Chiết tách protein
- Chất ức chế protease và các enzyme khác
Quá trình chiết tách protein không chỉ giải phóng protein mà còn giải phóng các enzyme như protease và phosphatase, có thể làm thay đổi cấu trúc của protein. Do đó, cần sử dụng chất ức chế để ngăn chặn sự hoạt động của những enzyme này và bảo vệ mẫu khỏi bị biến đổi.
Các chất ức chế protease có sẵn dưới dạng đơn lẻ hoặc hỗn hợp pha sẵn, với mỗi chất tác động vào một nhóm enzyme cụ thể.
Hình 1. Ví dụ về các chất ức chế protease và các enzyme khác
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
Ngoài protease, các enzyme khác như phosphatase có thể cần bị ức chế trong các nghiên cứu phân tích protein bị phosphoryl hóa. Các chất ức chế phosphatase như sodium fluoride (ức chế phosphatase acid) hoặc sodium orthovanadate (ức chế ATPase và phosphatase kiềm) có thể được sử dụng.
Chất ức chế enzyme deubiquityl hóa cũng cần được bổ sung trong trường hợp nghiên cứu protein bị ubiquityl hóa.
- Đồng nhất hóa mẫu
Đồng nhất hóa mẫu là bước quan trọng trong chuẩn bị mẫu, nhằm phá vỡ các tế bào và giải phóng các thành phần phân tử trong mẫu sinh học. Quá trình này giúp giảm thiểu sự biến thiên trong thí nghiệm proteomics. Tuy nhiên, mẫu sau khi đồng nhất hóa có thể chứa mảnh vụn tế bào, lipid và các tạp chất khác, ảnh hưởng đến phân tách và kết quả phân tích. Mẫu thường được ly tâm để tách các thành phần: lớp trên cùng chứa lipid, lớp giữa chứa protein hòa tan và các thành phần khác, lớp trầm tích ở đáy chứa mảnh vụn tế bào.
Để tăng độ chính xác và lặp lại trong quá trình đồng nhất hóa, người ta thường bổ sung chuẩn nội (internal standard) vào mẫu trước khi đồng nhất hóa. Tuy nhiên, việc chọn chuẩn nội phù hợp là rất quan trọng, vì nó cần đại diện cho toàn bộ nhóm protein trong mẫu và không gây che khuất protein có hàm lượng thấp.
Các phương pháp đồng nhất hóa phổ biến:
Bảng 1. Các phương pháp đồng nhất hóa phổ biến.
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
| Phương pháp | Mẫu sử dụng | Hiệu quả |
| Cơ học, rotor-stator | Mọi mô sinh học | Phá vỡ hoàn toàn mô |
| Máy nghiền kiểu Potter | Mô mềm, tế bào nuôi cấy | Phá hủy bào quan nhưng hiệu quả tương tự rotor-stator |
| Siêu âm (sonication) | Mô mềm, tế bào nhân thực | Hiệu quả cao nhưng có thể gây phân hủy DNA |
| Nghiền bằng nitơ lỏng | Mô khối u, mẫu sinh thiết | Phá hủy hoàn toàn cấu trúc tế bào |
| Lắc/nghiền bằng hạt thủy tinh | Tế bào vi sinh vật, tế bào nhân thực | Phá vỡ tế bào |
| Máy nghiền đĩa hành tinh | Mô thực vật, động vật mềm | Tạo khối mô nhão mà không phá hủy tế bào |
| Áp suất cao | Tế bào vi sinh vật, tế bào nhân thực | Phá vỡ tế bào bằng sự thay đổi áp suất nhanh |
| Đệm ly giải | Mọi mẫu | Tối ưu khi đồng nhất hóa mẫu trước khi sử dụng |
- Đồng nhất hóa và phân lập bào quan
Quá trình đồng nhất hóa mô giúp giải phóng protein và phân tách các bào quan từ tế bào. Tuy nhiên, có nhiều phương pháp để đặc trưng hóa và phân lập các tế bào hoặc bào quan, tùy vào yêu cầu nghiên cứu.
Hình 2. Ly tâm phân tách thành phần trong mẫu
Bảng 2. Các phương pháp phân lập tế bào, phân tách tế bào và phân lập bào quan.
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
| Loại phương pháp | Phương pháp | Đặc điểm |
| Phân lập tế bào | Huyền phù tế bào nguyên phát | Phản ánh đặc tính tế bào in vivo, nhưng hiệu suất thu hồi thấp và chứa quần thể tế bào hỗn hợp. |
| Nuôi cấy tế bào nguyên phát | Thu số lượng lớn tế bào, nhưng tế bào có thể thay đổi kiểu hình do điều kiện nuôi cấy. | |
| Nuôi cấy dòng tế bào ổn định | Dễ thu hoạch và đồng nhất, nhưng không phản ánh chính xác điều kiện in vivo. | |
| Tế bào từ máu | Dễ thu hoạch với độ tinh khiết cao, có thể duy trì trong môi trường nuôi cấy. | |
| Phân tách tế bào | Ly tâm gradient mật độ và elutriation | Phân tách tế bào theo mật độ, hiệu quả và tiết kiệm chi phí. |
| Đo tế bào dòng chảy | Phân tách tế bào chính xác hơn nhưng chi phí cao hơn. | |
| Phân lập bào quan | Ly tâm vi sai trong gradient mật độ | Sử dụng sau khi đồng nhất hóa để phân tách bào quan như nhân, ty thể. |
| Gradient mật độ (sucrose, Percoll, Histopaque) | Giúp ổn định các bào quan ở các vùng mật độ tương ứng. | |
| Gradient từng bậc | Các lớp mật độ khác nhau giúp phân tách bào quan, nhưng có thể gặp hiện tượng khuếch tán, làm giảm hiệu quả phân tách. | |
| Gradient mật độ liên tục | Bào quan di chuyển đến vùng có mật độ tương ứng, tuy nhiên có thể bị nhiễm chéo nếu mật độ quá giống nhau. |
- Chiết xuất protein thô
Chiết xuất protein thô là quá trình thu nhận protein từ mẫu tế bào hoặc mô, nhưng không phải lúc nào cũng có tiêu chí chính xác để đánh giá chất lượng dịch chiết protein. Các phương pháp đo lường nồng độ protein thường dùng là đo độ hấp thụ tại các bước sóng cụ thể hoặc phản ứng màu, nhưng chỉ cho ước tính sơ bộ, không phản ánh chính xác chất lượng mẫu.
Phương pháp SDS-PAGE và western blot là các công cụ phổ biến để kiểm tra chất lượng mẫu, mặc dù việc sử dụng các protein tham chiếu như actin trong western blot có thể không hoàn toàn chính xác. Đôi khi, mẫu protein thô cần được cô đặc và loại bỏ tạp chất không phải protein, với phương pháp phổ biến nhất là kết tủa protein.
Các dung môi kết tủa phổ biến:
- Acetone: Thúc đẩy kết tủa protein và hòa tan lipid, nhưng không hoàn toàn kết tủa protein từ mẫu pha loãng.
- TCA và natri deoxycholate: Kết tủa protein mạnh mẽ, nhưng không phù hợp với phân tích khối phổ do gây nhiễu ion.
- TCA và ethanol: Thường dùng trong điện di SDS-PAGE, giúp loại bỏ tác nhân gây cản trở chuẩn bị mẫu.
Quy trình kết tủa protein:
Bước 1: Thêm dung môi kết tủa vào mẫu.
Bước 2: Để hỗn hợp ở nhiệt độ thấp (4°C hoặc -80°C) trong vài phút đến vài giờ.
Bước 3: Ly tâm để thu nhận protein kết tủa.
Bước 4: Rửa protein kết tủa bằng ethanol lạnh 70%.
Bước 5: Làm khô và hòa tan lại trong dung môi phù hợp.
Hạn chế của phương pháp kết tủa protein:
- Một số protein dễ kết tủa hơn, gây ra sự khác biệt trong định lượng.
- Việc hòa tan lại protein có thể khó khăn, đặc biệt trong các dung dịch nước.
- Tạp chất có thể kết tủa cùng protein, ảnh hưởng đến phân tích tiếp theo.
Chiết xuất protein từ huyết thanh và dịch não tủy
Các dịch cơ thể như huyết thanh, huyết tương và dịch não tủy có thể chứa các protein phong phú, nhưng quá trình loại bỏ các protein này có thể làm mất đi thành phần quan trọng. Việc đo tổng lượng protein cần được thực hiện sau khi tinh sạch mẫu, và nên sử dụng tiêu chuẩn nội để đảm bảo độ chính xác trong quá trình phân tích.
Phân đoạn dựa trên bộ lọc loại trừ kích thước
Bộ lọc loại trừ kích thước là các màng có kích thước lỗ xác định, thường làm từ cellulose, giúp lọc các phân tử lớn hơn và giữ lại các phân tử nhỏ hơn, như muối. Chúng được sử dụng trong ba trường hợp chính:
- Loại bỏ muối và hợp chất phân tử thấp: Tiết kiệm thời gian và dễ thực hiện hơn thẩm tách.
- Cô đặc mẫu và thay đổi đệm: Để phù hợp với các bước phân tích tiếp theo.
- Phân tách mẫu phức tạp: Tách protein theo khối lượng phân tử, nhưng cần cẩn thận để tránh kết tụ protein hoặc tạo tương tác không đặc hiệu.
Lưu ý: Phương pháp này có thể không hoàn toàn chính xác vì kích thước thực tế của lỗ lọc có thể khác với kích thước phân tử của protein.
Phương pháp sắc ký trong phân đoạn protein
Sắc ký là kỹ thuật dùng để tách protein khỏi các hợp chất không phải protein và phân tích sâu hơn:
- Sắc ký pha rắn (SPE): Dùng cột SPE để loại bỏ muối, DNA, lipid, và các tạp chất nhỏ. Được dùng trong các phương pháp định danh như MALDI-TOF hoặc nano-ESI-MS.
- Cột trao đổi cation mạnh (SCX): Phân tách protein theo điện tích trong dung dịch, nhưng cần chú ý phù hợp với khối phổ MS.
- Khử muối trên cột pha đảo (RP): Loại bỏ muối khỏi dung dịch trước khi phân tích MS, giúp tránh làm gián đoạn quá trình ion hóa.
- Loại bỏ protein gây nhiễu: Ví dụ như albumin huyết thanh hoặc kháng thể có thể che khuất các protein có nồng độ thấp. Kỹ thuật miễn dịch loại bỏ (immunodepletion columns) là phương pháp hiệu quả để loại bỏ các protein này.
- Phương pháp “cân bằng”: Giúp làm giảm nồng độ protein cao, giúp làm giàu các protein có nồng độ thấp, nhưng không đảm bảo định lượng chính xác.
Tinh sạch Peptide
Tinh sạch peptide là quá trình cần thiết trong phân tích proteomics, đặc biệt khi xác định protein theo phương pháp bottom-up (sử dụng MS/MS). Việc loại bỏ tạp chất trong hỗn hợp peptide giúp đảm bảo kết quả phân tích chính xác hơn.
- Tách chiết peptide là phương pháp giúp xác định protein, nhưng phải loại bỏ tạp chất như dư lượng cysteine tự do và các thuốc thử phản ứng (dithiothreitol, iodoacetamide). Những tạp chất này có thể ảnh hưởng đến việc tạo ion trong MS.
- Tinh sạch peptide thường được thực hiện tự động bằng hệ sắc ký LC-MS/MS, sử dụng cột tiền sắc ký RPC-18 để tách peptide khỏi tạp chất. Các peptide được rửa sạch và chuyển vào cột sắc ký chính, ngăn ngừa sự xuất hiện muối trong hệ MS.
Phosphopeptide
Phosphopeptide là một ví dụ điển hình về việc chỉ tách một phần peptide cụ thể. Phân tích các peptide mang biến đổi hậu dịch mã (như phosphoryl hóa) có thể được thực hiện bằng hai cách:
- Thủy phân protein phosphoryl hóa trước, sau đó xác định vị trí biến đổi.
- Thủy phân toàn bộ mẫu, sau đó chọn lọc phosphopeptide bằng cách sử dụng cột titanium dioxide (TiO₂) và phân tích qua LC-MS/MS.
Hình 3. Quy trình phân tích các peptide mang biến đổi hậu dịch mã (như phosphoryl hóa)
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
Thách thức phân tích: Phân đoạn không liên kết với TiO₂ có thể phức tạp và yêu cầu thêm bước tách riêng. Để đảm bảo tinh sạch phosphopeptide, cần làm sạch mẫu trước khi thực hiện phân tích.
Định lượng phosphopeptide: Định lượng protein phosphoryl hóa ở mức thấp (chỉ khoảng 3-5% tổng protein) đòi hỏi phải có độ chính xác cao, vì sự thay đổi nhỏ có thể ảnh hưởng đến kết quả sinh học. Phân tích này cần có độ ổn định và độ chính xác cao hơn 5%.
Glycopeptide
Glycosyl hóa là một biến đổi hậu dịch mã quan trọng, trong đó các chuỗi oligosaccharide được gắn vào protein theo hai kiểu chính: N-linked (gắn vào Asparagine) và O-linked (gắn vào Serine/Threonine). Sự thay đổi về chiều dài và thành phần oligosaccharide tạo ra tính đa dạng cao về cấu trúc và chức năng protein.
Một ví dụ điển hình là mucin, glycoprotein có trong dịch nhầy cơ thể. Mucin-4 ở người (Q99102) dài khoảng 2.150 axit amin và có ít nhất 23 vị trí glycosyl hóa. Các nhóm đường gắn vào mucin có thể thay đổi linh hoạt, làm tăng mức độ biến đổi về chức năng và ảnh hưởng đến phân tích protein.
Phương pháp phổ biến để nghiên cứu glycopeptide là sắc ký ái lực lectin, sử dụng lectin để bắt giữ glycoprotein dựa trên đặc tính liên kết với nhóm đường. Phương pháp này giúp tinh sạch và xác định vị trí glycosyl hóa, hỗ trợ phân tích proteomics hiệu quả hơn.
Hình 4. Nghiên cứu glycopeptide bằng sắc kí ái lực lectin
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
Chất tẩy rửa, Lipid và DNA
Chất tẩy rửa (Detergents)
Chất tẩy rửa là các phân tử lưỡng tính (một đầu ưa nước và một đuôi kỵ nước). Khi nồng độ đạt Critical Micelle Concentration (CMC), chúng tự sắp xếp thành cấu trúc micelle, giúp hòa tan các protein màng.
Nếu nồng độ quá thấp, khả năng hòa tan protein kém. Nếu quá cao, chất tẩy rửa dư thừa có thể gây mất protein.
Bảng 3. Phân loại các loại chất tẩy rửa.
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
| Loại chất tẩy rửa | Đặc điểm | Ví dụ |
| Chất tẩy rửa không ion (Nonionic) | Không mang điện tích, giúp phá vỡ tương tác lipid-lipid và lipid-protein | Triton X-100, NP-40 |
| Chất tẩy rửa ion (Ionic) | Mang điện tích, giúp phá vỡ cấu trúc protein | SDS |
| Chất tẩy rửa lưỡng cực (Zwitterionic) | Mang cả điện tích dương và âm nhưng tổng điện tích bằng 0 | CHAPS |
Hiện tượng điểm đục (Cloud Point – CP):
Một số chất tẩy rửa (như Triton X-114) có điểm đục ở nhiệt độ nhất định, tách thành hai pha: pha trong suốt chứa protein ưa nước và pha đục chứa chất tẩy rửa và protein kỵ nước.
Bảng 4. Loại bỏ DNA và lipid.
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
| Vấn đề cần loại bỏ | Phương pháp loại bỏ | Ví dụ chất/hoạt chất |
| Lipid | Dùng dung môi hữu cơ để hòa tan lipid và kết tủa protein | Acetone, Methanol |
| DNA | Dùng hỗn hợp phenol, chloroform hoặc enzyme DNAse để cắt DNA | Phenol, Chloroform, DNAse |
Ứng dụng
Chiết xuất protein trong proteomics thực vật
Với sự có mặt của trình tự bộ gen hoàn chỉnh của nhiều loài thực vật, nghiên cứu proteomics đã bước vào kỷ nguyên hệ gen chức năng, giúp xác định gen mới và phục vụ nghiên cứu sinh lý, di truyền. Trong thập kỷ qua, nhờ vào kỹ thuật khối phổ (MS), proteomics thực vật đã đạt được nhiều tiến bộ. Các phương pháp tách chiết protein phổ biến là kết tủa bằng TCA/acetone và chiết xuất bằng phenol. Tuy nhiên, các phương pháp này cần được tối ưu hóa cho từng loại mô và loài thực vật khác nhau để nâng cao hiệu quả nghiên cứu.
Các hợp chất gây nhiễu và ảnh hưởng
Các hợp chất có trong thực vật có thể ảnh hưởng tiêu cực đến quá trình chiết xuất và phân tích protein:
- Phenol, flavonoid, tannin: Kết dính với protein, gây nhòe và kéo vệt trên gel 2DE.
- Lipid: Làm thay đổi điện tích và khối lượng protein, ảnh hưởng đến quá trình phân tách.
- Polysaccharide: Gây tắc nghẽn gel trong điện di tiêu cự (IEF – Isoelectric Focusing).
- Acid nucleic: Gây nhiễu tín hiệu và ảnh hưởng đến quá trình điện di.
Các phương pháp kết tủa TCA/acetone và chiết xuất phenol giúp loại bỏ hiệu quả các hợp chất này, đảm bảo chất lượng mẫu tốt hơn trước khi thực hiện 2DE.
Phương pháp phá vỡ mô và kết tủa protein trong proteomics thực vật
- Mục tiêu và phương pháp phá vỡ mô
-
Thành tế bào thực vật được cấu tạo từ cellulose, pectin và ở thực vật gỗ còn có lignin, gây khó khăn cho quá trình phá vỡ mô để giải phóng protein. Các phương pháp phổ biến để phá vỡ mô gồm:
-
- Cơ học: Nghiền trong nitơ lỏng, xay nhuyễn, sử dụng siêu âm.
- Hóa học: Sử dụng dung dịch ly giải hoặc kết tủa bằng TCA/acetone.
Lưu ý: Mẫu được nghiền càng mịn thì hiệu suất chiết xuất protein càng cao. Với mô non chứa nhiều nước, có thể đồng nhất trực tiếp trong TCA/acetone lạnh.
Bảng 5. Các phương pháp kết tủa protein.
(Lộc, Research Intern, Hoan Vu Biomolecules., JSC)
| Phương pháp | Ưu điểm | Nhược điểm | Ứng dụng |
| TCA/acetone | Dễ thực hiện, loại bỏ tốt tạp chất | Khó hòa tan protein lại | Mô thực vật thông thường |
| Phenol + methanol | Loại bỏ tốt polysaccharide, polyphenol | Quy trình dài, phenol độc hại | Mô giàu polyphenol, polysaccharide (như trái cây, gỗ,…) |
| TCA/acetone + phenol | Protein chất lượng cao | Quy trình phức tạp | Mô rất khó xử lý (lá ô liu,…) |
TLTK
[1] Wu, X., Gong, F., & Wang, W. (2014). Protein extraction from plant tissues for 2DE and its application in proteomic analysis. Proteomics, 14(6), 645–658. https://doi.org/10.1002/pmic.201300239
[2] Suder, P., Novák, P., Havlíček, V., & Bodzoń-Kułakowska, A. (2016). General strategies for proteomic sample preparation. In Proteomic Profiling and Analytical Chemistry (pp. 25-49). Elsevier.
BÀI VIẾT MỚI >>
- Các phương pháp phân tích định lượng, định tính
Các phương pháp phân tích định lượng, định tính Giá trên đã bao gồm thuế phí. - Các phương pháp phân tích Sinh Hóa Lý
- Tổng quan về ELISA
ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay) là kỹ thuật xét nghiệm miễn dịch sử dụng enzyme để phát hiện và định lượng kháng nguyên hoặc kháng thể. Có […] - Các phương pháp chiết tách protein trong nghiên cứu proteomics và ứng dụng
Các tiến bộ trong công nghệ proteomics không thể khắc phục được các vấn đề trong chuẩn bị mẫu. Các bước như đồng nhất hóa mô, […] - Sự hình thành cầu disulfide trong protein
Tầm quan trọng của cầu nối Disulfide Ổn định cấu trúc Protein: Cầu nối disulfide giúp ổn định cấu trúc bậc ba và bậc bốn của […] - TỔNG QUAN WESTERN BLOTTING
Western Blotting (WB) là kĩ thuật phân tích protein được sử dụng rộng rãi trong ngành sinh hoá, sinh học phân tử. Là một kĩ thuật […] - Palmitoyl và khử palmitoyl: Vai trò trong sinh học tế bào và ung thư
Palmitoyl hóa là quá trình gắn nhóm palmitate vào protein, giúp điều chỉnh vị trí và chức năng của chúng. Quá trình này có thể đảo […] - Phân tích trình tự kháng thể: Khám phá sự đa dạng và ứng dụng
Cấu trúc kháng thể Kháng thể, còn được gọi là immunoglobulin, là một cấu trúc hình chữ Y bao gồm bốn chuỗi polypeptide – hai chuỗi […] - Giải trình tự peptide: Công cụ cốt lõi trong nghiên cứu Proteomics
Giải trình tự peptide là quá trình xác định trình tự các axit amin trong một chuỗi peptide. Đây là kỹ thuật then chốt trong proteomics, […] - Phân tích axit amin trong dinh dưỡng và công nghiệp thực phẩm
Axit amin đóng vai trò then chốt trong việc làm sáng tỏ mối quan hệ phức tạp giữa dinh dưỡng và ngành công nghiệp thực phẩm. […] - Phân tích axit amin trong kiểm soát chất lượng protein tái tổ hợp
Dược phẩm sinh học protein tái tổ hợp Rối loạn chức năng của các protein có trình tự axit amin bất thường hoặc không có […] - TỔNG QUAN VỀ SDS-PAGE
SDS-PAGE là gì? Điện di trên gel polyacrylamide biến tính với sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE) là một kỹ thuật điện di protein phổ biến trong sinh […] - LIPID HÓA PROTEIN: CƠ CHẾ, PHÁT HIỆN VÀ CÁC BỆNH LÝ LIÊN QUAN
Protein lipid hóa là gì? Biến đổi sau dịch mã (PTMs) là những thay đổi hóa học xảy ra sau quá trình tổng hợp protein, liên […] - Lipid: Nhóm Phân Tử Đa Năng Trong Sinh Học và Công Nghệ
Lipid là một nhóm lớn các phân tử hữu cơ không phân cực, đặc trưng bởi tính kỵ nước (hydrophobic) và khả năng hòa tan trong […] - Glycosyl hóa: Biến đổi sau dịch mã và tác động lên cấu trúc chức năng protein
Con đường đường phân glycosyl hóa (Glycosylation pathway) là một quá trình biến đổi sau dịch mã (PTM) quan trọng, trong đó các gốc glycan được […] - Cách mạng hóa Proteomics: Tiến bộ trong công nghệ, tích hợp AI và ứng dụng rộng hơn
1. Sự phát triển của công nghệ Proteomics 1.1 Proteomics dựa trên khối phổ Proteomics dựa trên khối phổ là một lĩnh vực năng động và then […] - Phản ứng phân hủy Edman
Phản ứng phân hủy Edman là phương pháp giải trình tự protein được Pehr Edman công bố vào năm 1950. Phương pháp này giúp xác định […] - Applications of Tandem Mass Spectrometry (MS/MS) in Protein Analysis for Biomedical Research
Applications of Tandem Mass Spectrometry (MS/MS) in Protein Analysis for Biomedical Research 1. Giới thiệu Proteomics – nghiên cứu toàn bộ bộ protein của một hệ […] - Kỹ thuật định lượng không nhãn
Kỹ thuật định lượng không nhãn là gì? Ngày nay, các nghiên cứu về proteomics không còn chỉ tập trung vào việc xác định càng nhiều […] - Matrix effects and application of matrixeffect factor
Matrix effects and application of matrix effect factor 1. Thực trạng Hiện nay, LC-MS là một trong những kĩ thuật phân tích tối ưu nhất về […] - Mass spectrometry-based proteomics as an emerging tool in clinical laboratories
Mass spectrometry-based proteomics as an emerging tool in clinical laboratories Tổng quan Vai trò của Proteomics: Proteomics là lĩnh vực nghiên cứu tích hợp tập trung […] - Định lượng protein bằng TMT – Tổng quan và ứng dụngĐịnh lượng protein bằng TMT – Tổng quan và ứng dụng Giới thiệu Trong nghiên cứu protein, việc xác định và định lượng sự thay đổi […]
- Phương pháp xử lý dữ liệu Proteomics
Phương pháp xử lý dữ liệu Proteomics Phân tích dữ liệu proteomics là quá trình xử lý và diễn giải các tập dữ liệu lớn được […] - TỔNG QUAN VỀ PHOSPHOLIPID
TỔNG QUAN VỀ PHOSPHOLIPID Phospholipid là một loại chất béo đặc biệt có một đầu ưa nước (phân cực) và một đầu kỵ nước (không phân […] - Exosome và sự tiến triển của ung thưExosome và sự tiến triển của ung thư Uyen Nguyen (Research Officer, Hoan Vu Biomolecules., JSC.) Exosome Exosome là các túi ngoại bào có màng bao […]
- Liquid chromatography-high resolution mass spectrometry for the analysis of bioactive natural productsLiquid chromatography-high resolution mass spectrometry for the analysis of bioactive natural products Tầm quan trọng của phân tích BNPs Các hợp chất tự nhiên có hoạt […]
- Lựa chọn phương pháp phân giải protein tối ưu cho proteomics: Gel hay dung dịch?
Lựa chọn phương pháp phân giải protein tối ưu cho proteomics: Gel hay dung dịch? Phân giải protein là gì? Phân giải protein, hay còn gọi […] - Giải trình tự Peptide và Protein De Novo bằng phương pháp phổ khối
Giải trình tự Peptide và Protein De Novo bằng phương pháp phổ khối Phương pháp giải trình tự peptide và protein de novo bằng phương pháp […] - Phân tích axit amin: Khám phá bí mật về thành phần protein và quá trình trao đổi chất
Phân tích axit amin: Khám phá bí mật về thành phần protein và quá trình trao đổi chất Axit amin là gì? Axit amin là hợp […] - Ứng dụng của proteomisc trong nghiên cứu ung thư
Ứng dụng của proteomisc trong nghiên cứu ung thư Uyen Nguyen (Research Officer, Hoan Vu Biomolecules., JSC.) Trong lĩnh vực ung thư, proteomics đã giúp làm […]
